硫酸铵是沉淀吗
1、硫酸铵是沉淀。以下是关于硫酸铵作为沉淀的几点说明：形态表现：硫酸铵在水中可以溶解，但当条件适宜时，它会以无定形固相形式析出，形成沉淀。溶解度特性：虽然硫酸铵在水中有一定的溶解度，但这个溶解度是随着温度的变化而变化的。比如，在0℃时它的溶解度为70.6g，而在100℃时则为108g。
2、反应的本质不同，形态不同。反应的本质不同。硫酸铵结晶是由长程无序的非晶状态形成长程有序的晶体状态，物态改变是物理变化，沉淀是发生化学反应时生成了不溶于反应物所在溶液的物质。形态不同。
3、取一点样品溶于水，然后滴加氯化钡溶液。如果产生白色沉淀，那它就是硫酸铵啦，因为硫酸铵会和氯化钡反应生成硫酸钡沉淀。如果没有沉淀产生，那它就是硝酸铵。观察溶解情况：硫酸铵和硝酸铵都是无色或白色的晶体，不过它们在水中的溶解情况略有不同。
硫酸铵分级沉淀的浓度
硫酸铵分级沉淀的浓度范围通常在20%到90%之间。具体的浓度选择取决于目标蛋白质的特性。例如，某些蛋白质可能在较低的硫酸铵浓度下就开始沉淀，而另一些蛋白质则需要在较高的浓度下才能沉淀。此外，溶液的pH值、离子强度和温度等因素也会影响蛋白质的沉淀行为。
硫酸铵分级沉淀的浓度是为0.1M（摩尔/升）左右。根据查询相关公开信息显示，当硫酸铵的浓度较高时，它可以与其他化合物形成复合物，从而干扰分级沉淀的过程，并且在过程中形成的固体颗粒较小且难以沉淀或过滤。
具体而言，当溶液中的离子强度不同时，不同蛋白质的溶解度会发生变化。通过逐步增加硫酸铵的浓度，可以实现不同蛋白质的分级沉淀。例如，纤维蛋白原在盐浓度20~30%时开始沉淀，随后在50%时球蛋白沉淀，而清蛋白则在饱和时沉淀。
不同时，不同蛋白质的溶解度不同，步骤就是不断加 硫酸铵 …以血浆为例：加到盐浓度20~30%时 纤维蛋白原 沉淀，再加到浓度50%时球蛋白沉淀，饱和时 清蛋白 沉淀…一，基本原理 硫酸铵沉淀 法可用于从大量粗制剂中浓缩和部分纯化蛋白质。
郭敦顒浓度由10%提高到15%，这浓度的表示是不清晰的，是什么样性质的%应行说明，比如说是重量%，但在生化实验方面一般并不运用这一方法，更常用的是G/V式，即克/升或g/100ml。看来所指硫酸铵的浓度由10%提高到15%，是指由10g/100ml提高到15 g/100 ml。
为什么硫酸铵能沉淀蛋白质?
蛋白质遇硫酸铵会发生盐析，这是因为硫酸铵降低了蛋白质的溶解度，使其从溶液中沉淀出来。盐析是一种物理过程，其中盐离子与蛋白质表面的电荷相互作用，破坏了蛋白质分子间的水化层，从而降低了蛋白质的溶解度。在这个过程中，蛋白质分子间的相互作用力减弱，使得蛋白质更容易从溶液中沉淀出来。
原理上，硫酸铵沉淀蛋白质的机制在于改变蛋白质在溶液中的溶解度，使其从溶液中沉淀出来。具体而言，当溶液中的离子强度不同时，不同蛋白质的溶解度会发生变化。通过逐步增加硫酸铵的浓度，可以实现不同蛋白质的分级沉淀。
高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子，从而破坏蛋白质表面的水化膜，降低其溶解度，使之从溶液中沉淀出来。各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。
硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和不易使蛋白质变性而应用最广。
硫酸铵梯度沉淀蛋白质的方法和原理
样品（如腹水） 20 000 ′ g 离心 30 min ，除去细胞碎片。保留上清液并测量体积。边搅拌边慢慢加入等体积的 SAS 到上清液中，终浓度为 1 ： 1 。将溶液放在磁力搅拌器上搅拌 6 小时或搅拌过夜（ 4 ° C ），使蛋白质充分沉淀。
透析和超过滤：透析是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质分开。常用的半透膜是玻璃纸或称赛璐玢纸、火棉纸和其它改型纤维素材料。
等电点沉淀法则利用蛋白质在等电点时溶解度最低的特性进行分离。这种方法虽单独使用较少，但常与其他方法结合使用以提高纯度。低温有机溶剂沉淀法则是通过使用甲醇、乙醇或丙酮等有机溶剂来降低蛋白质的溶解度并使其沉淀。此法虽然分辨力高，但可能引起蛋白质变性，因此操作时需要保持低温。
盐析法和透析法： 盐析法是在中药水提液中，加入无机盐至一定浓度，或达饱和状态，可使某些成分在水中溶解度降低，从而与水溶性大的杂质分离。 胶体的盐析是加盐而使胶粒的溶解度降低，形成沉底析出的过程，是胶体的聚沉现象的一种。
